Скачать презентацию на тему ферменты. Презентация ферменты. Образование комплекса фермент - субстрат

Слайд 2

Что такое ферменты?

ФЕРМЕ́НТЫ (от лат. «fermentum» - брожение, закваска), энзимы, специфические белки, увеличивающие скорость протекания химических реакций в клетках всех живых организмов. Их называют также биокатализаторами по аналогии с катализаторами в химии. Каждый вид ферментов катализирует превращение определенных веществ (субстратов), иногда лишь единственного вещества в единственном направлении. Поэтому многочисленные биохимические реакции в клетках осуществляет огромное число различных ферментов.

Слайд 3

История открытия ферментов

Процессы, протекающие при участии ферментов, известны человеку с глубокой древности, ведь в основе приготовления хлеба, сыра, вина и уксуса лежат ферментативные процессы. Но только в 1833 году впервые из прорастающих зерен ячменя было выделено активное вещество, осуществляющее превращение крахмала в сахар и получившее название диастазы (ныне этот фермент называется амилазой). В конце 19 в. было доказано, что сок, получаемый при растирании дрожжевых клеток, содержит сложную смесь ферментов, обеспечивающих процесс спиртового брожения. С этого времени началось интенсивное изучение ферментов - их строения и механизма действия.

Слайд 4

Роль ферментов в организме

Ферменты участвуют в осуществлении всех процессов обмена веществ и в реализации генетической информации. Возможность быстрого переваривания продуктов в живом организме осуществляется благодаря им. Ферменты - это «рабочая сила», которая выстраивает ваш организм подобно тому, как строители строят дома. У вас могут быть все необходимые строительные материалы, но чтобы построить дом, вам будут нужны рабочие, которыми они и являются.

Слайд 5

Ферментов, работающих в организме, множество. Каждый из них имеет свое назначение. Протеаза - фермент переваривания белка, липаза переваривает жиры; амилаза переваривает углеводы и целлюлаза - переваривает клетчатку.

Слайд 6

Где наш организм берёт ферменты?

Определённый ферментный потенциал мы наследуем при рождении. Этот ограниченный запас рассчитан на всю жизнь. Чем быстрее вы израсходуете энергию ферментов, тем быстрее вы «выдохнетесь». Вы живёте так долго, пока ваш организм обладает факторами ферментной активности, из которых он производит новые ферменты. Когда вы достигаете такого момента, когда ваш организм больше не способен производить ферменты, ваша жизнь заканчивается. Для людей основным источником «дополнительных» ферментов является пища. Она должна содержать их «определенный набор». Если ферменты присутствуют в еде, то они сами осуществляют значительную часть работ по перевариванию пищи. Но если вы едите пищу, прошедшую термическую обработку, лишённую ферментов, организм вынужден сам производить ферменты для переваривания. Это намного уменьшает ограниченный ферментный потенциал.

Слайд 7

Сегодня известно, что раковые клетки защищены белковой оболочкой, которая мешает иммунной системе их распознать. Удалить эту оболочку могут только ферменты, разоблачая, таким образом, злокачественные клетки. Вот почему онкологическим больным в их диете ограничивают мясо или исключают его вовсе: этим самым сберегают ферменты, уходящие на расщепление мяса, дают им возможность участвовать в разоблачении раковых клеток Так что, если вы едите что-то вареное, а мясо всегда подвергаете тепловой или иной обработке, то обязательно ешьте вместе с вареным продуктом в 3 раза больше сырых овощей.

Слайд 8

Ферменты постоянно работают в организме: без них не совершается ни один процесс. Они расщепляют пищу на клеточном уровне, создают из белков мышцы, выделяют из легких углекислый газ, поддерживают работу иммунной системы в ее борьбе с инфекцией, повышают уровень выносливости организма, помогают пищеварительной системе правильно функционировать. Кроме всего перечисленного, ферменты: - уничтожают и выводят из организма различные жиры; - предупреждают хроническое течение болезни; - сохраняют нам молодость и помогают хорошо выглядеть; - усиливают энергию и выносливость; - препятствуют гормональному дисбалансу в организме.

Слайд 9

Каталитические свойства ферментов

Ферменты - самые активные среди всех известных катализаторов. Большинство реакций в клетке протекает в миллионы и миллиарды раз быстрее, чем если бы они протекали в отсутствие ферментов. Так, одна молекула фермента каталазы способна за секунду превратить в воду и кислород до 10 тыс. молекул токсичной для клеток перекиси водорода, образующейся при окислении различных соединений. Каталитические свойства ферментов обусловлены их способностью существенно уменьшать энергию активации вступающих в реакцию соединений, то есть в присутствии ферментов требуется меньше энергии для «запуска» данной реакции.

Слайд 10

Условия действия ферментов

Все реакции с участием ферментов протекают, в основном, в нейтральной, слабощелочной или слабокислой среде. Однако максимальная активность каждого отдельного фермента проявляется при строго определенных значениях pH. Для действия большинства ферментов теплокровных животных наиболее благоприятной температурой является 37-40oС.

Слайд 11

У растений при температуре ниже 0o С действие ферментов полностью не прекращается, хотя жизнедеятельность растений при этом резко снижается. Ферментативные процессы, как правило, не могут протекать при температуре выше 70o С, так как ферменты, как и всякие белки подвержены тепловой денатурации (разрушению структуры).

Слайд 12

Химическая природа ферментов

Все ферменты - это белки с молекулярной массой от 15 000 до нескольких миллионов Да. Все ферменты - белки, но не все белки - ферменты. По химическому строению их различают на простые и сложные (имеют небелковую часть или простетическую группу). Функции простетической группы следующие: участие в акте катализа, осуществление контакта между ферментом и субстратом, стабилизация молекулы фермента в пространстве.

Слайд 13

В процессе катализа реакции в контакт с субстратом вступает не вся молекула фермента, а определенный ее участок, который называется активным центром. Эта зона молекулы не состоит из последовательности аминокислот, а формируется при скручивании белковой молекулы в третичную структуру. Отдельные участки аминокислот сближаются между собой, образуя определенную конфигурацию активного центра. Помимо активного центра ряд ферментов снабжен регуляторным (аллостерическим) центром. С этой зоной фермента взаимодействуют вещества, влияющие на его каталитическую активность.

Слайд 14

Размеры ферментов и их строение

Молекулярная масса ферментов, как и всех остальных белков, лежит в пределах 10 тыс. - 1 млн. (но может быть и больше). Они могут состоять из одной или нескольких полипептидных цепей и могут быть представлены сложными белками. В состав последних наряду с белковым компонентом (апоферментом) входят низкомолекулярные соединения - коферменты (кофакторы, коэнзимы), в том числе ионы металлов, нуклеотиды, витамины и их производные. Некоторые ферменты образуются в форме неактивных предшественников (проферментов) и становятся активными после тех или иных изменений в структуре молекулы, например, после отщепления от нее небольшого фрагмента. Многие ферменты образуют так называемые ферментные комплексы. Такие комплексы, например, встроены в мембраны клеток или клеточных органелл и участвуют в транспорте веществ.

Слайд 15

Болезни, связанные с нарушением выработки ферментов

Отсутствие или снижение активности какого-либо фермента (нередко и избыточная активность) у человека приводит к развитию заболеваний (энзимопатий) или гибели организма. Так, передаваемое по наследству заболевание детей - галактоземия (приводит к умственной отсталости) - развивается вследствие нарушения синтеза фермента, ответственного за превращение галактозы в легко усваиваемую глюкозу.

Слайд 16

Причиной другого наследственного заболевания - фенилкетонурии, сопровождающегося расстройством психической деятельности, является потеря клетками печени способности синтезировать фермент, катализирующий превращение аминокислоты фенилаланина в тирозин. Определение активности многих ферментов в крови, моче, спинно-мозговой, семенной и других жидкостях организма используется для диагностики ряда заболеваний. С помощью такого анализа сыворотки крови возможно обнаружение на ранней стадии инфаркта миокарда, вирусного гепатита, панкреатита, нефрита и других заболеваний.

Слайд 17

Использование ферментов человеком

Так как ферменты сохраняют свои свойства и вне организма, их успешно используют в различных отраслях промышленности. Например, протеолитический фермент папайи (из сока папайи) - в пивоварении, для смягчения мяса; пепсин - при производстве «готовых» каш и как лекарственный препарат; трипсин - при производстве продуктов для детского питания; реннин (сычужный фермент из желудка теленка) - в сыроварении. Каталаза широко применяется в пищевой и резиновой промышленности, а расщепляющие полисахариды целлюлазы и пектидазы - для осветления фруктовых соков

Посмотреть все слайды

Умирал старый араб. Все его богатство состояло из 17 прекрасных белых верблюдов. Он собрал своих сыновей и объявил им свою последнюю волю: «Мой старший сын, опора семьи, должен получить после моей смерти половину верблюдов. Среднему сыну я завещаю треть всех верблюдов. Но и мой младший, любимый сын должен получить свою долю - одну девятую часть стада». Сказав это, старый араб умер. Похоронив отца, три брата стали делить верблюдов. Но исполнить волю отца они не смогли: невозможно было разделить 17 верблюдов ни пополам, ни на три части, ни на девять частей. Но тут через пустыню проходил дервиш. Бедный, как все ученые, он вел с собой черного облезлого верблюда, нагруженного книгами. Братья обратились к нему за помощью. И дервиш сказал: «Выполнить волю вашего отца очень просто. Я дарю вам моего верблюда, а вы попробуйте разделить наследство». У братьев оказалось 18 верблюдов, и все разрешилось. Старший сын получил половину верблюдов – 9, средний – треть стада – 6 и младший сын получил свою долю – двух верблюдов. Но 9, 6 и 2 дают 17, и после дележа оказался лишний верблюд - старый облезлый верблюд ученого. И дервиш сказал: «Отдайте мне назад моего верблюда за то, что я помог разделить вам наследство, а то мне придется самому тащить книги через пустыню». Вот этот черный верблюд и подобен ферменту. Он сделал возможным такой процесс, который без него был бы немыслим, а сам остался без изменений. Это действительно основное свойство ферментов, да и вообще всякого катализатора. Ферменты – это прежде всего катализаторы.

Ферменты

Выполнила: Манджиева Эркена
Студентка группы ДэБ(бак)1-1

Что такое ферменты?

ФЕРМЕ́НТЫ (от лат. «fermentum» - брожение, закваска), энзимы, специфические белки, увеличивающие скорость протекания химических реакций в клетках всех живых организмов. Их называют также биокатализаторами по аналогии с катализаторами в химии. Каждый вид ферментов катализирует превращение определенных веществ (субстратов), иногда лишь единственного вещества в единственном направлении. Поэтому многочисленные биохимические реакции в клетках осуществляет огромное число различных ферментов.

История открытия ферментов

Процессы, протекающие при участии ферментов, известны человеку с глубокой древности, ведь в основе приготовления хлеба, сыра, вина и уксуса лежат ферментативные процессы. Но только в 1833 году впервые из прорастающих зерен ячменя было выделено активное вещество, осуществляющее превращение крахмала в сахар и получившее название диастазы (ныне этот фермент называется амилазой). В конце 19 в. было доказано, что сок, получаемый при растирании дрожжевых клеток, содержит сложную смесь ферментов, обеспечивающих процесс спиртового брожения. С этого времени началось интенсивное изучение ферментов - их строения и механизма действия.

Роль ферментов в организме

Ферменты участвуют в осуществлении всех процессов обмена веществ и в реализации генетической информации. Возможность быстрого переваривания продуктов в живом организме осуществляется благодаря им.
Ферменты - это «рабочая сила», которая выстраивает ваш организм подобно тому, как строители строят дома. У вас могут быть все необходимые строительные материалы, но чтобы построить дом, вам будут нужны рабочие, которыми они и являются.

Ферментов, работающих в организме, множество. Каждый из них имеет свое назначение. Протеаза - фермент переваривания белка, липаза переваривает жиры; амилаза переваривает углеводы и целлюлаза - переваривает клетчатку.

Где наш организм берёт ферменты?

Определённый ферментный потенциал мы наследуем при рождении. Этот ограниченный запас рассчитан на всю жизнь. Чем быстрее вы израсходуете энергию ферментов, тем быстрее вы «выдохнетесь». Вы живёте так долго, пока ваш организм обладает факторами ферментной активности, из которых он производит новые ферменты. Когда вы достигаете такого момента, когда ваш организм больше не способен производить ферменты, ваша жизнь заканчивается.
Для людей основным источником «дополнительных» ферментов является пища. Она должна содержать их «определенный набор». Если ферменты присутствуют в еде, то они сами осуществляют значительную часть работ по перевариванию пищи. Но если вы едите пищу, прошедшую термическую обработку, лишённую ферментов, организм вынужден сам производить ферменты для переваривания. Это намного уменьшает ограниченный ферментный потенциал.

Сегодня известно, что раковые клетки защищены белковой оболочкой, которая мешает иммунной системе их распознать. Удалить эту оболочку могут только ферменты, разоблачая, таким образом, злокачественные клетки. Вот почему онкологическим больным в их диете ограничивают мясо или исключают его вовсе: этим самым сберегают ферменты, уходящие на расщепление мяса, дают им возможность участвовать в разоблачении раковых клеток

Так что, если вы едите что-то вареное, а мясо всегда подвергаете тепловой или иной обработке, то обязательно ешьте вместе с вареным продуктом в 3 раза больше сырых овощей.

Ферменты постоянно работают в организме: без них не совершается ни один процесс. Они расщепляют пищу на клеточном уровне, создают из белков мышцы, выделяют из легких углекислый газ, поддерживают работу иммунной системы в ее борьбе с инфекцией, повышают уровень выносливости организма, помогают пищеварительной системе правильно функционировать. Кроме всего перечисленного, ферменты:
- уничтожают и выводят из организма различные жиры;
- предупреждают хроническое течение болезни;
- сохраняют нам молодость и помогают хорошо выглядеть;
- усиливают энергию и выносливость;
- препятствуют гормональному дисбалансу в организме.

Каталитические свойства ферментов

Ферменты - самые активные среди всех известных катализаторов. Большинство реакций в клетке протекает в миллионы и миллиарды раз быстрее, чем если бы они протекали в отсутствие ферментов. Так, одна молекула фермента каталазы способна за секунду превратить в воду и кислород до 10 тыс. молекул токсичной для клеток перекиси водорода, образующейся при окислении различных соединений. Каталитические свойства ферментов обусловлены их способностью существенно уменьшать энергию активации вступающих в реакцию соединений, то есть в присутствии ферментов требуется меньше энергии для «запуска» данной реакции.

Слайд №10

Условия действия ферментов

Все реакции с участием ферментов протекают, в основном, в нейтральной, слабощелочной или слабокислой среде. Однако максимальная активность каждого отдельного фермента проявляется при строго определенных значениях pH. Для действия большинства ферментов теплокровных животных наиболее благоприятной температурой является 37-40oС.

Слайд №11

У растений при температуре ниже 0o С действие ферментов полностью не прекращается, хотя жизнедеятельность растений при этом резко снижается. Ферментативные процессы, как правило, не могут протекать при температуре выше 70o С, так как ферменты, как и всякие белки подвержены тепловой денатурации (разрушению структуры).

Слайд №12

Химическая природа ферментов

Все ферменты - это белки с молекулярной массой от 15 000 до нескольких миллионов Да. Все ферменты - белки, но не все белки - ферменты. По химическому строению их различают на простые и сложные (имеют небелковую часть или простетическую группу).
Функции простетической группы следующие: участие в акте катализа, осуществление контакта между ферментом и субстратом, стабилизация молекулы фермента в пространстве.

Слайд №13

В процессе катализа реакции в контакт с субстратом вступает не вся молекула фермента, а определенный ее участок, который называется активным центром. Эта зона молекулы не состоит из последовательности аминокислот, а формируется при скручивании белковой молекулы в третичную структуру. Отдельные участки аминокислот сближаются между собой, образуя определенную конфигурацию активного центра.
Помимо активного центра ряд ферментов снабжен регуляторным (аллостерическим) центром. С этой зоной фермента взаимодействуют вещества, влияющие на его каталитическую активность.

Слайд №14

Размеры ферментов и их строение

Молекулярная масса ферментов, как и всех остальных белков, лежит в пределах 10 тыс. - 1 млн. (но может быть и больше). Они могут состоять из одной или нескольких полипептидных цепей и могут быть представлены сложными белками. В состав последних наряду с белковым компонентом (апоферментом) входят низкомолекулярные соединения - коферменты (кофакторы, коэнзимы), в том числе ионы металлов, нуклеотиды, витамины и их производные. Некоторые ферменты образуются в форме неактивных предшественников (проферментов) и становятся активными после тех или иных изменений в структуре молекулы, например, после отщепления от нее небольшого фрагмента.
Многие ферменты образуют так называемые ферментные комплексы. Такие комплексы, например, встроены в мембраны клеток или клеточных органелл и участвуют в транспорте веществ.Причиной другого наследственного заболевания - фенилкетонурии, сопровождающегося расстройством психической деятельности, является потеря клетками печени способности синтезировать фермент, катализирующий превращение аминокислоты фенилаланина в тирозин.

Определение активности многих ферментов в крови, моче, спинно-мозговой, семенной и других жидкостях организма используется для диагностики ряда заболеваний. С помощью такого анализа сыворотки крови возможно обнаружение на ранней стадии инфаркта миокарда, вирусного гепатита, панкреатита, нефрита и других заболеваний.

Слайд №17

Использование ферментов человеком

Так как ферменты сохраняют свои свойства и вне организма, их успешно используют в различных отраслях промышленности. Например, протеолитический фермент папайи (из сока папайи) - в пивоварении, для смягчения мяса; пепсин - при производстве «готовых» каш и как лекарственный препарат; трипсин - при производстве продуктов для детского питания; реннин (сычужный фермент из желудка теленка) - в сыроварении. Каталаза широко применяется в пищевой и резиновой промышленности, а расщепляющие полисахариды целлюлазы и пектидазы - для осветления фруктовых соков

Ферменты или энзимы – это белковые катализаторы, ускоряющие химические реакции в клетки.Как и другие катализаторы ферменты:
Ускоряют скорость реакции, но не
расходуются и не претерпевают
необратимых изменений.
Не изменяют состояния равновесия
химической реакции, ускоряют как прямую
так и обратную реакции в одинаковой
степени.
Повышают скорость реакции, понижая
энергию активации, тот энергетический
барьер который отделяет одно состояние
от другого.

От неорганических катализаторов ферменты отличаются рядом характерных особенностей.

Высокой эффективностью действия,
проявляют в миллионы и миллиарды раз более
высокую каталитическую активность.
Ферменты отличаются высокой
специфичностью действия в отношении как
химической природы субстрата, так и типа
реакции, т.е. каждый фермент катализирует в
основном только определенную химическую
реакцию.
Мягким условиями действия (в условиях
умеренной температуры, нормального давления
и в области близких к нейтральным значениям
рН среды.
Способностью к регуляции – возможностью
изменять активность в зависимости от
концентрации регуляторов и концентрации
субстрата

Ферменты или энзимы обозначают буквой Е

Обладают свойствами белков, но
имеют и особенности:
1. Зависимость от РН
2. Зависимость от температуры
3. Высокая специфичность
действия
4. Способностью к регуляции – т.е.
могут подвергаться влиянию
активаторов или ингибиторов

Зависимость от РН

Оптимум рН для
большинства
энзимов 6,0-8,0.
Это значение рН
при котором
фермент проявляет
максимальную
активность.
Ионы водорода
могут изменять
степень ионизации
субстрата, продукта
и фермента.

Зависимость от температуры

Оптимум
температуры для
большинства
энзимов 38-40С,
при 41-42С
происходит
тепловая
денатурация.
При повышение t на
10С, скорость
ферментативной
реакции
увеличивается в 2
раза.

Специфичность действия

Специфичность действия
определяется структурой
активного центра фермента и
заключается в том, что каждый
фермент катализирует
превращение одного субстрата
или группы субстратов, сходных
по своей структуре.
Существуют несколько видов
специфичности:
1.Субстратная специфичность
2. Каталитическая специфичность

Субстратная специфичность. Различают: абсалютную, групповую и стереоспецифичность

Групповая специфичность -один фермент катализирует однотипные реакции

Групповая специфичность один фермент катализирует
однотипные реакции

Стереоспецифичность к Д – сахарам
Стереоспецифичность к L - АМК
Стереоспецифичность к цис – транс – изомерам
Например: фумараза активна в отношение трансизомера – фумарата, и не активна в отношение
цис-изомера – малеината.

Каталитическая специфичность

Фермент катализирует превращение
субстрата по одному из возможных
метаболических путей. Это свойство
обеспечивается строением
каталитического участка активного центра
фермента.

Строение ферментов

Апофермент + Кофактор =
Холофермент
Кофакторы ферментов м.б.
представлены:
Коферментами – могут быть
органические вещества, в состав
который часто входят витамины.
Обратимо связываются с
апоферментом. Функция – только
катализ.
Простетической группой, которая прочно
связывается с апоферментом. Функции
– биологические и катализ. Чаще всего
ионы металлов.

По способам взаимодействия с ферментом различают: коферменты и простетические группы.

Кофермент присоединяется во время
реакции к молекуле фермента подобно
субстрату, химически изменяется и
затем снова освобождается.
Первоначальная форма кофермента
регенерируется во второй, независимой
реакции.
Простетической группой называется
кофермент, который прочно связан с
ферментом и во время реакции его не
покидает. Группа, связавшаяся с
коферментом, далее переносится на
следующий субстрат или другую
молекулу кофермента.

Ферменты имеют 2 центра: Активный центр и Аллостерический центр.

Активный центр (АЦФ) – это относительно
небольшой участок, расположенный на
поверхности молекулы фермента, который
непосредственно участвует в катализе.
Состоит из уникального сочетания
аминокислотных остатков, обеспечивает связь
с субстратом и его дальнейшее превращение.
В АЦФ различают:
Субстратсвязывающий центр – участок,
который отвечает за комплиментарное
связывание субстрата и образование фермент
– субстратного комплекса.
Каталитический центр – непосредственно
участвуют в химические реакции с субстратом.

Аллостерический центр

Аллостерический центр - комбинация
аминокислотных остатков на
поверхности фермента, с которым
связываются низкомолекулярные
соединения (эффекторы), молекулы
которых отличаются от субстратов.
Присоединение эффектора изменяет
третичную структуру и соответственно и
конфигурацию АЦФ, вызывая тем самым
снижение (ингибиторы) или повышение
(активаторы) активности.
Ферменты, которые подвергались
воздействию эффекторов называются
аллостерическими.

Рибозимы

РИБОЗИМЫ Несмотря на то, что большинство рибозимов достаточно редко встречаются в клетках, иногда они очень важны для их существования. На

РИБОЗИМЫ
Несмотря на то, что большинство рибозимов
достаточно редко встречаются в клетках, иногда
они очень важны для их существования. Например,
активная часть рибосомы - молекулярной
машины, осуществляющей трансляцию белков из
РНК - является рибозимом.
В качестве кофакторов некоторые рибозимы часто
содержат двухвалентные ионы металлов,
например, Mg2+.
То обстоятельство, что РНК может содержать
наследственную информацию, позволило Уолтеру
Гилберту выдвинуть предположение, что в
древности РНК использовалась как в качестве
генетического материала, так и в качестве
катализаторов и структурных компонентов клетки, а
впоследствии эти роли были перераспределены
между ДНК и белками. Эта гипотеза сейчас
известна как Гипотеза РНК-мира.
РНК – ДНК - Белок

3. Способность ферментов к регуляции

Типы метаболических путей, которые регулируются ключевыми ферментами.

Регуляция каталитической активности фермента.

На схемах представлена аллостерическая регуляция по типу: 1. Конечным продуктом или по механизму отрицательной обратной связью (слева). 2. С

На схемах представлена
аллостерическая регуляция по
типу:
1. Конечным продуктом или
по механизму отрицательной
обратной связью (слева).
2. Субстрат А активирует
ключевой фермент данного
метаболического пути (справо).

Ферменты Что такое ферменты?

• ФЕРМЕНТЫ (от лат. fermentum - брожение, закваска) – это энзимы, специфические белки, увеличивающие скорость протекания химических реакций в клетках всех живых организмов.
• Наука о ферментах называется энзимологией.

История изучения

• Термин «фермент» был предложен в XVII веке химиком ван Гельмонтом при обсуждении механизмов пищеварения.

• В 1833 французскими химиками А. Пайеном и Ж. Персо впервые из прорастающих зерен ячменя было выделено активное вещество, осуществляющее превращение крахмала в сахар и получившее название диастазы(амилазы).

• В середине 19 в. разгорелась дискуссия о природе брожения. Пастер считал, что брожение вызывается лишь живыми микроорганизмами и что процесс брожения неразрывно связан с их жизнедеятельностью. А Либих и его сторонники, отстаивая химическую природу брожения, считали, что оно является следствием образования в клетках микроорганизмов растворимых ферментов.

• Луи Пастер

• Юстас Либих

• Марселен Бертло

• Клод Бернар

• Дискуссия Либиха и Пастера о природе брожения была разрешена в 1897 Э.Бухнером, который, растирая дрожжи с инфузорной землёй, выделил из них бесклеточный растворимый ферментный препарат (зимазу), вызывавший спиртовое брожение. Открытие Бухнера утвердило материалистическое понимание природы брожений.

Общая характеристика ферментов

• Все ферменты разделяются на две большие группы: однокомпонентные, состоящие исключительно из белка, и двухкомпонентные, состоящие из белка, называемого апоферментом, и небелковой части, называемой простетической группой.

Размеры ферментов и их строение.

• Молекулярная масса ферментов, лежит в пределах 10 тыс. -
• 1 млн. Они могут состоять из одной или нескольких полипептидных цепей и могут быть представлены сложными белками.

Функции ферментов

• Ферменты выступают в роли катализаторов практически во всех биохимических реакциях, протекающих в живых организмах - ими катализируется около 4000 биореакций. Ферменты играют важнейшую роль во всех процессах жизнедеятельности, направляя и регулируя обмен веществ организма. .

Местонахождение ферментов в организме

• В клетке часть ферментов находится в цитоплазме, но в основном ферменты связаны с определенными клеточными структурами. В ядре, например, находятся ферменты, ответственные за репликацию - синтез ДНК
• и за ее транскрипцию - образование РНК.

• ДНК-лигаза

Условия действия ферментов

• Действие ферментов зависит от ряда факторов:
• От температуры (max 40-50°С)
• Активной реакции среды – pH (кислотность).
• От присутствия специфических активаторов и неспецифических или специфических ингибиторов.

Специфичность и механизм действия ферментов

• Действие ферментов, строго специфично и зависит от строения субстрата, на который фермент действует. Прекрасным примером такой зависимости служит катализируемая аргиназой реакция гидролитического расщепления аминокислоты аргинина на орнитин и мочевину:

Кофакторы ферментов

• Многие ферменты для проявления активности нуждаются в веществах небелковой природы- кофакторах. Кофакторы могут быть как неорганическими молекулами (ионы металлов, железо-серные кластеры и др.), так и органическими (например, флавин или гем).

Получение ферментов

• Обычно ферменты вьделяют из тканей животных, растений, клеток и культуральных жидкостей микроорганизмов, биологических жидкостей (кровь, лимфа и др.).
• Для получения некоторых труднодоступных ферментов используются методы генетической инженерии.

Классификация ферментов

Классы ферментов	Катализируемая реакция	Примеры ферментов или их групп
Оксидоредуктазы	Перенос атомов водорода или электронов от одного вещества к другому.	Дегидрогеназа, оксидаза
Трансферазы	Перенос определенной группы атомов -метильной, ацильной,фосфатной или аминогруппы-одного вещества к другому	Трансаминаза, киназа
Гидролазы	Реакции гидролиза	Липаза,амилаза,пептидаза
Лиазы	Негидролитическое присоединение к субстрату или отщепление от него группы атомов. При этом могут разрываться связи С-С, C-N, C-O или C-S	Декарбоксилаза, фумараза,альдолаза
Изомеразы	Внутримолекулярная перестройка	Изомераза, мутаза
Лигазы	Соединение двух молекул в результате образования новых связей, сопряженное с распадом АТФ	Синтетаза

Значения pH физиологических жидкостей Болезни, связанные с нарушением выработки ферментов.

• Отсутствие или снижение активности какого-либо фермента у человека приводит к развитию заболеваний или гибели организма. Например передаваемое по наследству заболевание детей - галактоземия (приводит к умственной отсталости) - развивается вследствие нарушения синтеза фермента, ответственного за превращение галактозы в легко усваиваемую глюкозу.
• Определение активности многих ферментов a крови, моче, спинно-мозговой, семенной и других жидкостях организма используется для диагностики ряда заболеваний.

Применение ферментов

• Ферментативные процессы являются основой многих производств: хлебопечения, виноделия, пивоварения, сыроделия, производства спирта, чая, уксуса.

• Каталаза широко применяется в пищевой и резиновой промышленности, а расщепляющие полисахариды целлюлазы и пектидазы - для осветления фруктовых соков

• С помощью ферментов получают лекарственные препараты и сложные химические соединения.

Презентацию выполнила – ученица 10 «А» класса ГОУ СОШ № 557 Яковлева Людмила

• Научный руководитель – учитель химии высшей категории
• Прокошина Наталья Евгеньевна
• Санкт-Петербург
• 2009